Ir a contenido


Foto

Pruebas, Modelos, Ejemplos, Material de Estudio - Revisado y puesto al día -


  • Inicia sesión para responder
470 Respuesta(s) a este Tema

#41 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 23 febrero 2007 - 11:50

_______________________________________________

Preparando a los Pacientes para los Trasplantes Alogénicos con Intensidad Reducida

Debido a que muchos pacientes no pueden resistir la mieloablación, los investigadores clínicos están estudiando la viabilidad de regímenes no mieloablativos de intensidad reducida. Antes de infundir las células madre (troncales) formadoras de sangre donadas, el paciente recibe quimioterapia y/o radioterapia de dosis baja o de dosis estándar. Después de ello, se le administra al (a la) paciente fármacos (medicamentos) esteroides inmunosupresores para ayudar a prevenir que el cuerpo rechace el trasplante. Algunas veces el paciente también recibe una infusión de células inmunes donadas (glóbulos blancos del mismo donador que proporcionó las células madre) para aumentar el ataque del injerto sobre el cáncer del paciente (beneficio de injerto vs. tumor).

Este enfoque es nuevo, por lo que los investigadores clínicos no tienen datos extensos sobre su efectividad. La enfermedad de injerto contra el huésped ocurre algunas veces. Hasta el momento, las tasas de enfermedad de injerto vs. huésped utilizando este enfoque son similares a aquéllas después de los regímenes de acondicionamiento con dosis altas, pero el inicio frecuentemente se retrasa por semanas y meses.

IPB Image
____________________________________________________


Preparando a los Donadores para los Trasplantes Alogénicos

Las células madre (troncales) de la sangre se extraen más frecuentemente de la sangre periférica de los donadores y ocasionalmente de su médula ósea. Debido a que hay significativamente menos células madre en la sangre periférica que en la médula ósea, los médicos preparan a los donadores de sangre periférica inyectándolos con una serie de factores de crecimiento para movilizar a las células madre sanguíneas contenidas en su médula ósea hacia su torrente sanguíneo. Esto incrementa la concentración de células madre sanguíneas de 10 a 100 veces en la sangre periférica.

Si las células madre se recolectan de la médula ósea, el donador se somete a anestesia general. En un procedimiento que toma alrededor de una hora, se remueve la médula a través de una jeringa grande insertada en los huesos pélvicos del (de la) donador(a) y se procesa para remover sangre y fragmentos de hueso. Después de que se complete la recolección, se le puede proporcionar al donador una transfusión de sus propios glóbulos rojos de las unidades de sangre que habían sido autodonadas una semana antes.

IPB Image
____________________________________________________

#42 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 25 febrero 2007 - 10:34

_____________________________________________

Aféresis: La Recolección de Células Madre de la Sangre Periférica


Las enfermeras recolectan células madre (troncales) sanguíneas de la sangre periférica de un(a) donador(a) utilizando un proceso conocido como aféresis. Este proceso involucra la remoción de sangre completa del donador. A medida que se extrae la sangre del donador, las células madre circulantes (y algunas veces células inmunes maduras) se extraen. Una máquina tipo centrífuga entonces separa los componentes. La sangre misma, menos las células madre, se regresa al donador. La aféresis no requiere anestesia pero puede tomar varias horas.

IPB Image

_________________________________________________________________________

Preparando a los Pacientes para los Trasplantes Autólogos/Singénicos


Como los donadores alogénicos, los pacientes que donan su propia sangre periférica para un trasplante autólogo de células madre (troncales), así como los gemelos idénticos realizando una donación singénica, reciben inyecciones de factor de crecimiento antes de recolectar por aféresis. Esto amplifica el número de células madre de la sangre en el torrente sanguíneo. Casi todos los trasplantes autólogos/singénicos ahora son tomados de sangre periférica.

Claro, el paciente también recibirá quimioterapia de dosis alta antes de que sus células madre autodonadas sean reinfundidas. Algunos estudios clínicos hasta repiten el procedimiento dos veces para estos trasplantes autólogos, para que así la quimioterapia de dosis alta sea seguida por un trasplante autodonado dos veces. Este protocolo clínico consecutivo se conoce como un trasplante en tándem.


IPB Image
_________________________________________________________

#43 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 26 febrero 2007 - 02:33

_________________________________________________

Sangre del Cordón Umbilical como Fuente de Células Madre


Las células madre (troncales) más primitivas del cuerpo humano se forman en el saco vitelino fetal y se movilizan al hígado fetal antes de entrar a la médula ósea del bebé durante el tercer trimestre del embarazo. Cuando nace un bebé, la placenta y el cordón umbilical aún contienen una provisión rica de células madre inmaduras en el proceso mismo de migración. Estas células madre son capaces de reconstruir todos los tres tipos de células sanguíneas en el cuerpo (glóbulos rojos, células inmunes y plaquetas). Primero utilizado en 1989 para ayudar a los niños con leucemia, los trasplantes de sangre de cordón umbilical también han comprobado ser efectivos para adultos.

IPB Image
_____________________________________________________________

Trasplantes de Células Madre Sanguíneas Placentarias y de Cordón Umbilical


La sangre del cordón umbilical y placentaria se recupera en un procedimiento individual inmediatamente después de que un bebé nace. Las enfermeras remueven la mayoría de los glóbulos rojos y el plasma (los cuales no son necesarios para el trasplante) y concentran las células madre inmunes. Entonces, ellas añaden un agente para proteger a estas células del daño durante el almacenamiento a temperaturas extremadamente bajas. Esto ayuda a asegurar que suficientes células madre formadoras de sangre sean criopreservadas con éxito para la infusión más tarde en un(a) paciente.

IPB Image
____________________________________________________________

Utilizando a Más de Un(a) Donador(a) de Sangre de Cordón Umbilical


Los estudios clínicos que utilizan unidades de sangre de cordón umbilical de dos diferentes donadores para incrementar el número de células madre infundidas en un trasplante individual muestran que las células de una unidad pueden dominar a la otra, aunque ambas pueden atacar al sistema inmunológico del huésped. Este fenómeno, el cual parece facilitar el injerto y estimular la tasa de hematopoyesis, es el tema de investigación en progreso.

IPB Image
_____________________________________________________________

#44 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 01 marzo 2007 - 01:32

________________________________________________

Trasplantes Placentarios y de Sangre del Cordón Umbilical: Ventajas y Desventajas

Para muchos pacientes que están en espera de ser apareados con un donador apropiado o para aquéllos que no pueden encontrar uno, la sangre de cordón umbilical es ahora una alternativa fácilmente disponible y fácil de almacenarse. Aún con 1 ó 2 fallas de apareamiento de antígenos, los trasplantes de sangre de cordón umbilical tienen éxito en un mayor porcentaje de casos que lo que ocurre con trasplantes de médula ósea igualmente mal apareados. Este descubrimiento aumenta grandemente las opciones de trasplante para las minorías que tienen una baja representación en el grupo conjunto de donadores. Y la sangre del cordón umbilical es improbable que albergue un virus conocido como el citomegalovirus que puede causar infecciones que ponen en peligro la vida y que contamina alrededor de un 10 por ciento de las donaciones de médula ósea.

Por otro lado, hay un riesgo leve de que las células maternales o enfermedad genética en el bebé podrían contaminar la donación de sangre del cordón umbilical. Y los trasplantes de cordón umbilical contienen sólo alrededor de 1/10 del número de células que se pueden recolectar de un trasplante de médula ósea. Otra preocupación es que los trasplantes de sangre de cordón umbilical requieren más tiempo para que "agarren" en la médula ósea del receptor, dejando al paciente vulnerable a la infección por un periodo más extenso de tiempo.

IPB Image
__________________________________________________________

#45 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 04 marzo 2007 - 09:28

_______________________________________________

Nuevo Desarrollo: Acumulación

Los investigadores están investigando diferentes métodos ex vivo para amplificar y acumular células madre hematopoyéticas. Si tienen éxito, estos enfoques, junto con un uso incrementado de placentas y cordones umbilicales como donadores, ofrecerán nueva esperanza para los pacientes que no pueden encontrar un apareamiento HLA cercano.

Cuando un Trasplante de Células Madre de la Sangre Funciona

Las nuevas células trasplantadas se dirigen hacia su residencia, la médula ósea, se injertan y después empiezan a producir nuevas células sanguíneas saludables. Las células madre (troncales) sanguíneas periféricas por lo general restauran la médula ósea en alrededor de dos semanas pero pueden tomar hasta cinco semanas si las células madre provienen de la médula ósea misma. El restaurar la función inmune completa puede tomar varios meses en trasplantes autólogos y de uno a dos años en trasplantes alogénicos. Durante la recuperación del paciente, los médicos pueden determinar si el cáncer ha regresado tomando muestras de sangre o aspirando cantidades pequeñas de médula ósea a través de una aguja para biopsia.

IPB Image


El Programa Nacional de Donadores de Médula Ósea Ayuda a Muchos**


Para iniciar una búsqueda de donadores que no son familiares, los oncólogos consultan el centro coordinador del Programa Nacional de Donadores de Médula Ósea (National Marrow Donor Program, en inglés) en Minneapolis, MN, una red de instalaciones internacionales de recolección y trasplante. Este programa mantiene una lista de más de tres millones de donadores, más de un millón de los cuales han sido tipificados completamente. Los apareamientos potenciales se encuentran en alrededor de un 70 por ciento de búsquedas preliminares, aunque esta tasa es más baja en ciertos grupos étnicos. Entonces se lleva a cabo una tipificación de tejido más extensa para disminuir aún más el grupo de donadores potenciales.

Usted se puede comunicar con el Programa Nacional de Donadores de Médula Ósea (National Marrow Donor Program), una organización sin fines de lucro financiada federalmente, en: http://www.marrow.org. Las personas interesadas en donar células madre (troncales) de la sangre y las nuevas madres dispuestas a donar sangre del cordón umbilical pueden encontrar centros de recolección cercanos en este sitio Web. Un técnico en el centro extraerá una muestra pequeña de sangre y la someterá a la tipificación de tejido. Esta información se añadirá a la base de datos de donadores potenciales.

**Informacion valida para los EEUU y todos los paises con organizaciones competentes en en el tema y que tengan su propio banco de datos.

___________________________________________________________________


#46 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 09 marzo 2007 - 03:38

_________________________________________________

INSóLITO
¿De qué están compuestas las lágrimas?

Fuente: SOLOCIENCIA.COM
La Flecha.net

Lo que solemos llamar lágrimas recibe el nombre de película lacrimal entre los científicos. Está compuesta de tres diferentes capas microscópicas. El estrato intermedio, acuoso (lo que normalmente consideramos lágrimas de llanto), se encuentra entre un estrato mucoso y un estrato exterior de sustancias grasas y aceitosas colectivamente conocidas con el nombre de meibum.

En este estrato exterior, los investigadores han encontrado, por primera vez, una nueva clase de lípidos, entre ellos la oleamida, de la que se ignoraba hasta ahora que formase parte de las lágrimas.

Con cada parpadeo, el meibum se extiende por la superficie del ojo. Mantiene el estrato intermedio acuoso, asegurando que nuestros ojos estén húmedos.

Haber descubierto la presencia de estos lípidos puede ayudar a que los científicos comprendan mejor las causas de trastornos oculares como la sequedad de ojos, que afecta a muchas personas en el mundo; de 12 a 14 millones sólo en Estados Unidos.

Kelly Nichols es la autora principal del estudio, y profesora de optometría en la Universidad Estatal de Ohio.

La falta de ciertos compuestos en la película lacrimal puede producir diversas alteraciones oculares, incluyendo la sequedad ocular. La cantidad de oleamida y la de lípidos relacionados en la película lacrimal pueden tener relación con estas dolencias.

La sequedad de ojos consiste en un conjunto de síntomas irritantes que incluye daños microscópicos en la parte frontal del ojo. Quienes lo sufren, sienten dolor en sus ojos, y una sensación de quemazón. Pueden notarlos sumamente secos, o experimentar un copioso lagrimeo.

La oleamida fue identificada primeramente como un lípido en el cerebro. Una de sus funciones en ese órgano es inducir el sueño. También desempeña otras tareas cruciales en el sistema nervioso central. Pero este estudio es el primero en encontrar y describir la oleamida y lípidos relacionados con ella en la película lacrimal.

El descubrimiento proporcionará un conocimiento más profundo de la función de los lípidos en el organismo humano, particularmente de la oleamida y lípidos relacionados en la señalización celular del ojo y en el mantenimiento de la película lacrimal.
_____________________________________________________________

#47 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 10 marzo 2007 - 04:33

_________________________________________________________



HIDRATOS DE CARBONO:



ASPECTOS GENERALES

Reciben este nombre por su fórmula general Cn(H2O)m.
Es un nombre incorrecto desde el punto de vista químico, ya que esta fórmula sólo describe a una ínfima parte de estas moléculas.
Desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas polihidroxilados, o productos derivados de ellos por oxidación, reducción, sustitución o polimerización.

También se les puede conocer por los siguientes nombres:

Glícidos o glúcidos (de la palabra griega que significa dulce), pero son muy pocos los que tienen sabor dulce.
Sacáridos (de la palabra latina que significa azúcar), aunque el azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo.

Un aspecto importante de los Hidratos de Carbono es que pueden estar unidos covalentemente a otro tipo de moléculas, formando glicolípidos, glicoproteínas (cuando el componente proteico es mayoritario), proteoglicanos (cuando el componente glicídico es mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana).

D-eritrosa y D-ribosa

Imagen enviada


D-xilulosa y D-fructosa

Imagen enviada
_______________________________________________________________




En = CURSO DE BIOMOLÉCULAS


Curso orientado a estudiantes de Bioquímica y Biología Molecular realizado por Juan Manuel González Mañas, Profesor Titular del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad del País Vasco.



Enlace


Autorizado por el autor



________________________________________________________________



#48 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 11 marzo 2007 - 06:28

________________________________________________________

FUNCIONES DE LOS HIDRATOS DE CARBONO

FUNCIÓN ENERGÉTICA
Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. La combustión de 1g de HC produce unas 4 Kcal. Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente como para ser buenos combustibles, y además, la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua más fácilmente que otras moléculas combustible como pueden ser las grasas. Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energética de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato.
La degradación de los HC puede tener lugar en condiciones anaerobias (fermentación) o aerobias (respiración). Todas las células vivas conocidas son capaces de obtener energía mediante la fermentación de la glucosa, lo que indica que esta vía metabólica es una de las más antiguas. Tras la aparición de los primeros organismos fotosintéticos y la acumulación de oxígeno en la atmósfera, se desarrollaron las vías aerobias de degradación de la glucosa, más eficientes desde el punto de vista energético, y por lo tanto seleccionadas en el transcurso de la evolución. Los HC también sirven como reserva energética de movilización rápida (almidón en plantas y glucógeno en animales). Además, los HC son los compuestos en los que se fija el carbono durante la fotosíntesis.


FUNCIÓN ESTRUCTURAL
El papel estructural de los HC se desarrolla allá donde se necesiten matrices hidrofílicas capaces de interaccionar con medios acuosos, pero constituyendo un armazón con una cierta resistencia mecánica.

Las paredes celulares de plantas hongos y bacterias están constituídas por HC o derivados de los mismos.

La celulosa, que forma parte de la pared celular de las células vegetales, es la molécula orgánica más abundante de la Biosfera (foto).

Imagen enviada

El exoesqueleto de los artrópodos está formado por el polisacárido quitina. Las matrices extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) están constituídas por polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o mucopolisacáridos).

Imagen enviada

FUNCIÓN INFORMATIVA
Los HC pueden unirse a lípidos o a proteínas de la superficie de la célula, y representan una señal de reconocimiento en superficie. Tanto las glicoproteínas como los glicolípidos de la superficie externa celular sirven como señales de reconocimiento para hormonas, anticuerpos, bacterias, virus u otras células. Los HC son también los responsables antigénicos de los grupos sanguíneos.

Imagen enviada

En muchos casos las proteínas se unen a una o varias cadenas de oligosacáridos, que desempeñan varias funciones:
  • ayudan a su plegamiento correcto
  • sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la célula o para ser secretada
  • evitan que la proteína sea digerida por proteasas
  • aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad de las proteínas, ya que la repulsión entre cargas evita su agregación.

Imagen enviada

FUNCIÓN DE DETOXIFICACIÓN
En muchos organismos, ciertas rutas metabólicas producen compuestos potencialmente muy tóxicos, que hay que eliminar o neutralizar de la forma más rápida posible (bilirrubina, hormonas esteroideas, etc). También es posible que un organismo deba defenderse de la toxicidad de (1) productos producidos por otros organismos (los llamados metabolitos secundarios: toxinas vegetales, antibióticos) o (2) de compuestos de procedencia externa (xenobióticos: fármacos, drogas, insecticidas, aditivos alimentarios, etc). Todos estos compuestos son tóxicos y muy poco solubles en agua, por lo que tienden a acumularse en tejidos con un alto contenido lipídico como el cerebro o el tejido adiposo.

Una forma de deshacerse de estos compuestos es conjugarlos con ácido glucurónico (un derivado de la glucosa) para hacerlos más solubles en agua y así eliminarlos fácilmente por la orina o por otras vías.
_________________________________________________

#49 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 11 marzo 2007 - 07:01

____________________________________________________

ASPECTOS GENERALES DE LOS LÍPIDOS
Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.).

En muchos lípidos, esta definición se aplica únicamente a una parte de la molécula, y en otros casos, la definición no es del todo satisfactoria, ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como los gangliósidos, por ejemplo), y a la vez existen otras biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la celulosa, o las escleroproteínas).

Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas), las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide).

También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura).

Imagen enviada

La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico (Figuras inferiores).

Dispersión de lípidos en medio acuoso
Imagen enviada

Agregación de lípidos en medio acuoso
Imagen enviada
_____________________________________________________________________

#50 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 12 marzo 2007 - 09:46

_________________________________________________________

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS



FUNCIÓN ENERGÉTICA
Los lípidos (generalmente en forma de triacilgiceroles) constituyen la reserva energética de uso tardío o diferido del organismo. Su contenido calórico es muy alto (10 Kcal/gramo), y representan una forma compacta y anhidra de almacenamiento de energía. A diferencia de los hidratos de carbono, que pueden metabolizarse en presencia o en ausencia de oxígeno, los lípidos sólo pueden metabolizarse aeróbicamente.

RESERVA DE AGUA
Aunque parezca paradójico, los lípidos representan una importante reserva de agua. Al poseer un grado de reducción mucho mayor el de los hidratos de carbono, la combustión aerobia de los lípidos produce una gran cantidad de agua (agua metabólica). Así, la combustión de un mol de ácido palmítico puede producir hasta 146 moles de agua (32 por la combustión directa del palmítico, y el resto por la fosforilación oxidativa acoplada a la respiración). En animales desérticos, las reservas grasas se utilizan principalmente para producir agua (es el caso de la reserva grasa de la joroba de camellos y dromedarios).

Imagen enviada

PRODUCCIÓN DE CALOR
En algunos animales (particularmente en aquellos que hibernan), hay un tejido adiposo especializado que se llama grasa parda o grasa marrón. En este tejido, la combustión de los lípidos está desacoplada de la fosforilación oxidativa, por lo que no se produce ATP en el proceso, y la mayor parte de la energía derivada de la combustión de los triacilgliceroles se destina a la producción calórica necesaria para los períodos largos de hibernación. En este proceso, un oso puede llegar a perder hasta el 20% de su masa corporal.

Aislante térmico

Imagen enviada


Generan calor durante la hibernación


Imagen enviada



Imagen enviada



FUNCIÓN ESTRUCTURAL

El medio biológico es un medio acuoso. Las células, a su vez, están rodeadas por otro medio acuoso. Por lo tanto, para poder delimitar bien el espacio celular, la interfase célula-medio debe ser necesariamente hidrofóbica. Esta interfase está formada por lípidos de tipo anfipático, que tienen una parte de la molécula de tipo hidrofóbico y otra parte de tipo hidrofílico. En medio acuoso, estos lípidos tienden a autoestructurarse formando la bicapa lipídica de la membrana plasmática que rodea la célula.
En las células eucariotas existen una serie de orgánulos celulares (núcleo, mitocondrias, cloroplastos, lisosomas, etc) que también están rodeados por una membrana constituída, principalmente por una bicapa lipídica compuesta por fosfolípidos. Las ceras son un tipo de lípidos neutros, cuya principal función es la de protección mecánica de las estructuras donde aparecen.

Imagen enviada


FUNCIÓN INFORMATIVA

Los organismos pluricelulares han desarrollado distintos sistemas de comunicación entre sus órganos y tejidos. Así, el sistema endocrino genera señales químicas para la adaptación del organismo a circunstancias medioambientales diversas. Estas señales reciben el nombre de hormonas. Muchas de estas hormonas (esteroides, prostaglandinas, leucotrienos, calciferoles, etc) tienen estructura lipídica.

Funcionamiento a nivel molecular de hormonas esteroides.

Funcionamiento de las hormonas esteroideas

Imagen enviada

Algunos usos de las hormonas esteroideas

Imagen enviada




En otros casos, los lípidos pueden funcionar como segundos mensajeros. Esto ocurre cuando se activan las fosfolipasas o las esfingomielinasas e hidrolizan glicerolípidos o esfingolípidos generando diversos compuestos que actúan como segundos mensajeros (diacilgliceroles, ceramidas, inositolfosfatos, etc) que intervienen en multitud de procesos celulares. (Ver figura inferior).


Imagen enviada

FUNCIÓN CATALÍTICA

Hay una serie de sustancias que son vitales para el correcto funcionamiento del organismo, y que no pueden ser sintetizadas por éste. Por lo tanto deben ser necesariamente suministradas en su dieta. Estas sustancias reciben el nombre de vitaminas. La función de muchas vitaminas consiste en actuar como cofactores de enzimas (proteínas que catalizan reacciones biológicas). En ausencia de su cofactor, el enzima no puede funcionar, y la vía metabólica queda interrumpida, con todos los perjuicios que ello pueda ocasionar. Ejemplos son los retinoides (vitamina A), los tocoferoles (vitamina E), las naftoquinonas (vitamina K) y los calciferoles (vitamina D).

Imagen enviada

Imagen enviada

________________________________________________________________

#51 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 13 marzo 2007 - 07:59

____________________________________________

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

La heterogeneidad estructural de los lípidos dificulta cualquier clasificación sistemática. El componente lipídico de una muestra biológica puede ser extraído con disolventes orgánicos y ser sometido a un criterio empírico = la reacción de saponificación.


Imagen enviada

La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con KOH o NaOH). Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol, que son fácilmente extraíbles en medio acuoso. No todos los lípidos presentes en una muestra biológica dan lugar a este tipo de reacción. Se distinguen por tanto dos tipos de lípidos:


lípidos saponificables

lípidos insaponificables



LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Los lípidos saponificables agrupan a los derivados por esterificación u otras modificaciones de ácidos grasos, y se sintetizan en los organismos a partir de la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono. En este grupo se incluyen:

ácidos grasos y sus derivados
eicosanoides (prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos)
lípidos neutros (acilgliceroles y ceras)
lípidos anfipáticos (glicerolípidos y esfingolípidos).



LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Los lípidos insaponificables son derivados por aposición varias unidades isoprénicas, y se sintetizan a partir de una unidad básica de 5 átomos de carbono: el isopreno. En este grupo de lípidos se incluyen:


terpenos: retinoides, carotenoides, tocoferoles, naftoquinonas, dolicoles
esteroides: esteroles, sales y ácidos biliares, hormonas esteroideas



Existen otros lípidos insaponificables que no están relacionados estructuralmente con el isopreno:


hidrocarburos
lípidos pirrólicos

__________________________________________________________________

#52 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 14 marzo 2007 - 08:32

_____________________________________________________

ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS


Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Ca) en un aminoácido son:

el grupo carboxilo
un grupo amino
un átomo de hidrógeno
una cadena lateral R, que es característica de cada AA



Imagen enviada


Constituye una excepción el AA prolina, (abajo) con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un a-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral.


Imagen enviada


En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono a es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L. En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS


Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).

Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA

Imagen enviada


Valores de pKa de los aminoácidos

Imagen enviada


Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.


Imagen enviada


El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas, y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biológicas. En el modelo de interacción proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:

-A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína

-A pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas

Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína, y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas, sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del organismo (Para activar la animación de la Figura de abajo hay que pulsar la opción "Recargar" del navegador).


Imagen enviada




________________________________________________________________

#53 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 15 marzo 2007 - 10:06

___________________________________________________

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS


Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:

aminoácidos proteicos

aminoácidos no proteicos


AMINOÁCIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:

aminácidos codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas

aminácidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas

AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES

Los AA proteicos codificables son 20:

Alanina (Ala, A), Cisteína (Cys, C), Aspártico (Asp, D), Glutámico (Glu, E)
Fenilalanina (Phe, F), Glicina (Gly, G), Histidina (His, H), Isoleucina (Ile, I)
Lisina (Lys, K), Leucina (Leu, L), Metionina (Met, M), Asparragina (Asn, N)
Prolina (Pro, P), Glutamina (Gln, Q), Arginina (Arg, R), Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T), Valina (Val, V), Triptófano (Trp, W), Tirosina (Tyr, Y)


De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys.
Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Los AA proteicos se pueden clasificar en función de:

la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R

la polaridad de la cadena lateral R

esta clasificacion no la daremos
________________________________________________________________

PÉPTIDOS: ASPECTOS GENERALES



La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Este proceso aparece ilustrado en el recuadro inferior.

Imagen enviada

Cuando son pocos los AA que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).
Cuando el número de AA está comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido
Cuando el número de AA es mayor de 100, se habla de proteínas.


Polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la hemoglobina (Figura inferior).

En este caso:

-cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura
-el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades


Imagen enviada

____________________________________________________________________

#54 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 17 marzo 2007 - 08:29

________________________________________________________________

ENLACE PEPTÍDICO

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua

Imagen enviada


El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).


Imagen enviada

Imagen enviada

__________________________________________________________


PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS

Imagen enviada
_____________________________________________________________________________

#55 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 18 marzo 2007 - 12:35

____________________________________________________

FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS
En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son activados a través de una vía diferente.

Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes:

AGENTES VASOACTIVOS
HORMONAS
NEUROTRANSMISORES
ANTIBIÓTICOS
COFACTORES ENZIMÁTICOS


AGENTES VASOACTIVOS

Imagen enviada


______________________________________

HORMONAS


Imagen enviada


_______________________________________________________________

NEUROTRANSMISORES

Imagen enviada


Imagen enviada

_____________________________________________________________

ANTIBIÓTICOS

Imagen enviada
_________________________________________________


ANTIOXIDANTES - COFACTORES ENZIMÁTICOS

El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH)es un tripéptido que actúa como cofactor en algunas reacciones redox.



Imagen enviada

_________________________________________________________

#56 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 19 marzo 2007 - 03:20

______________________________________________________

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a:

Criterios Físicos
Criterios Químicos
Criterios Estructurales
Criterios Funcionales


Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. Sin embargo, los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista práctico, y nos permiten definir al colágeno como una proteína simple, fibrosa y oligomérica, y al citocromo c como una proteína conjugada, globular y monomérica.

CRITERIO FÍSICO
El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen

albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas
globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
prolaminas: solubles en alcohol
glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

CRITERIO QUÍMICO
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:

proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.

proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína.

La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.

CRITERIO DE FORMA
En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.
proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.

CRITERIO FUNCIONAL
Desde un punto de vista funcional se distinguen:

proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.

proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades.


PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Desde el punto de vista bioquímico, las propiedades de las proteínas son:

-precipitación selectiva
-capacidad amortiguadora
-propiedades osmóticas



PRECIPITACIÓN SELECTIVA DE LAS PROTEÍNAS

Biomoleculas%2356a.jpg


Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija (Figura inferior).


Estado nativo----------------------------- Estado desnaturalizado
 

 

denat1.gifdenat2.gifdenat3.gif

 

 


Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Cualquier alteración de la estructura nativa que modifique su interacción con el disolvente y que provoque su precipitación dará lugar a una estructura desnaturalizada. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1.- cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2.- una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3.- pérdida de las propiedades biológicas
 

renaturation.gif

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

(1) la polaridad del disolvente
(2) la fuerza iónica
(3) el pH
(4) la temperatura


EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

EFECTO DE LA FUERZA IÓNICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original

EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

_________________________________________________________


Este tema ha sido editado por Ge. Pe.: 28 junio 2014 - 06:43


#57 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 20 marzo 2007 - 07:53

__________________________________________________

CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTEÍNAS

Esta propiedad se debe a la existencia de:

Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.

Grupos COOH y NH2 terminales.

 

ValorespK.jpg

Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazol del AA histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está próximo a 7.

Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables están desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas, habrá un pH en el cual la carga neta de la proteína es nula. Es el pH isoeléctrico o punto isoeléctrico, y es característico de cada proteína.

A valores de pH por debajo del pH isoeléctrico la carga neta de la proteína es positiva, y a valores de pH por encima del pH isoeléctrico, la carga neta de la proteína es negativa. La mayoría de las proteínas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH isoeléctrico es menor que el pH fisiológico (que está proximo a 7). Se llaman proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la pepsina), y proteínas básicas a las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las histonas).

lowph.gifpH bajo: carga neta positiva
phi.gifpI: carga neta nula
highph.gifpH alto: carga neta negativa



PROPIEDADES OSMÓTICAS DE LAS PROTEÍNAS
Como todo soluto molecular o iónico, las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión, como puede ser una membrana semipermeable (Figura),

semipermeable.jpg

que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene proteínas, éstas tienden a captar agua del compartimento vecino (Figura).

osmoticpressure.gif

Este efecto osmótico es proporcional al número de partículas dispersas. El valor de la presión osmótica se puede calcular mediante la fórmula de Van't Hoff: p = cRT, donde p es la presión osmótica, c es la concentración, R es la constante de los gases y T es la temperatura absoluta.
En el caso de las proteínas, el efecto osmótico se ve amplificado por otros dos factores.

Por un lado, el agua de hidratación que forma la envoltura acuosa de las proteínas también contribuye a la presión osmótica (Figura).

hydration.gif

Por otro lado, las proteínas se comportan como polianiones, cuyas cargas están neutralizadas por iones Na+ o K+.

Las membranas biológicas son permeables a estos iones y a sus contraiones, con lo cual su concentración a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo, la existencia de proteínas en sólo uno de los compartimentos provoca la retención permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo que incrementa el efecto osmótico (Figura inferior).

EfectoDonnan: Situación inicial

donnan1.jpg


Efecto Donnan: En el equilibrio

 

donnan2.jpg


Se denomina presión coloidosmótica o presión oncótica al efecto osmótico conjunto de las proteínas, que es el resultado de:

(1) la presión osmótica (que sólo depende del número de partículas)
(2) la presión provocada por el agua de hidratación
(3) la presión provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan

La mayor parte del agua en el sistema circulatorio está retenida por el efecto osmótico de las proteínas del plasma. Cuando por cualquier circunstancia patológica disminuye la concentración de proteínas en el plasma, el agua puede fluir libremente hacia los tejidos, provocando un edema (Figura inferior).

edema.jpg

_________________________________________________________________________________


Este tema ha sido editado por Ge. Pe.: 28 junio 2014 - 06:57
Reponer imágenes


#58 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 21 marzo 2007 - 10:45

_________________________________________________

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o moléculas estructurales, las proteínas asumen funciones muy variadas gracias a su gran hetereogeneidad estructural. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes:

función enzimática
función hormonal
función de reconocimiento de señales
función de transporte
función estructural
función de defensa
función de movimiento
función de reserva
transducción de señales
función reguladora


Muchas proteínas ejercen a la vez más de una de las funciones enumeradas: Las proteínas de membrana tienen tanto función estructural como enzimática; la ferritina es una proteína que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contracción muscular, pero también funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y así se podrían poner muchos ejemplos más.

FUNCIÓN ENZIMÁTICA
La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas

catalisis.jpg

FUNCIÓN HORMONAL
Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Acción hormonal en células adyacentes

hormone_1.gif

 

Acción hormonal en células lejanas

 

hormone_2.gif


RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS
La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura abajo). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

receptors.gif

FUNCIÓN DE TRANSPORTE
En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Para activar la animación del transporte a través de membranas, ejecutar el comando "recargar" apretando el botón derecho del ratón.

transporte de protones a través de membranas

atpasa.jpg

 

transporte a través de membranas (cotransporte)

symport.gif

 

 


FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular (de color claro en la Figura) y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

Componentes del citoesqueleto

filaments.gif

 

 

Matriz extracelular

matriz.gif


_________________________________________________


Este tema ha sido editado por Ge. Pe.: 28 junio 2014 - 07:07
Reponer imágenes


#59 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 22 marzo 2007 - 07:28

__________________________________________________

FUNCIÓN DE DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura inferior).

endo_rest2.jpg

En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas sse encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario (Figuras inferiores).

 

Inmunoglobulina G

ig.gif


Inmunoglobulina G

rotatingab.gif

 

La respuesta inmune

inmunidad.gif

 

 

FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

goosefly.gif

El movimiento de la célula mediante cilios (foto de la izquierda) y flagelos (figura de la derecha) está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.


cilia.gif   spermani.gif


FUNCIÓN DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

pollito_2.jpg  bfb.jpg  wheat_2.jpg

 

TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

Rodopsina

rodopsin.gif

 

Acción hormonal mediada por receptor

respuesta_hormonal.gif

 

FUNCIÓN REGULADORA
Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones.

Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.
______________________________________________________________________


Este tema ha sido editado por Ge. Pe.: 28 junio 2014 - 07:13
Reponer imágenes


#60 Ge. Pe.

Ge. Pe.

    God of Forum

  • Administrators
  • 11.540 Mensaje(s)
  • Gender:Male

Publicado el 23 marzo 2007 - 02:12

_____________________________________________________

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura quinaria.

Por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuración en las proteínas:

estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
estructura quinaria (asociaciones supramoleculares)

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados (Figura inferior). Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

primary.gif

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico (Figura inferior) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino (Figura superior).

enlaanim.gif

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Figura inferior).Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C(alfa)-CO-)

side_chain.gif

Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Figura inferior como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.
 

 

edman2.jpg
 

Los avances de la Biología Molecular permiten conocer la secuencia de un gen mucho antes de que se haya podido purificar la proteína que codifica. El análisis de la secuencia del DNA permite secuenciar una proteína sin que se haya purificado previamente, ya que cada grupo de tres bases de la secuencia del DNA especifica un aminoácido. El Código Genético establece para cada grupo de tres nucleótidos (codón) el AA que codifica. En la Tabla de la derecha, la letra sobre fondo rosáceo corresponde a la primera base del codón, la letra sobre fondo morado a la segunda, y la letra sobre fondo amarillo a la tercera. El Código Genético es de validez universal, ya que es el mismo para todos los seres vivos.

 

CodigoBiomoleculas.png

 

La comparación de la estructura primaria de una misma proteína en especies diversas tiene un enorme interés desde los puntos de vista funcional y filogenético. Cuanto más alejadas estén las especies analizadas en el árbol filogenético, más diferencias se podrán observar en la estructura primaria de proteínas análogas. Así, si comparamos las secuencias del citocromo c de diversas especies, y determinamos cuántos AA son distintos entre cada pareja, se puede construir una matriz como la de la Figura inferior, a partir de la cual se podrá establecer el árbol filogenético que nos indica para el caso de la proteína citocromo c, cómo ha ido evolucionando a medida que aparecen nuevas especies.

 

 

 

Número de AA distintos en las moléculas de citocromo c de cada pareja estudiada

 

cycty_c1.jpg

 

 

 

Árbol filogenético del citocromo c

 

cycty_c2.jpg


Sin embargo, a menudo se encuentra que el mismo aminoácido aparece siempre en idéntica posición en todas las especies estudiadas. Estos AA reciben el nombre de AA invariantes o AA conservados, y suelen ser indispensables para la función y estructura correcta de la proteína. Cualquier mutación en estas posiciones es letal para el organismo, y por tanto hay una fortísima selección en contra. En la Figura inferior se muestra la comparación de las secuencias de los primeros 50AA de la proteína Troponina C. Los AA conservados están sombreados en negro.

waterman.jpg

 

_________________________________________________________________
 


Este tema ha sido editado por Ge. Pe.: 28 junio 2014 - 07:40
Reponer imágenes





Spin Palace - Spanish