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Pruebas, Modelos, Ejemplos, Material de Estudio - Revisado y puesto al día -


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#61 Ge. Pe.

Ge. Pe.

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Publicado el 24 marzo 2007 - 02:25

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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína:

CONFORMACIÓN AL AZAR
HÉLICE alfa
HOJA beta
GIROS b eta
CONFORMACIÓN DEL COLÁGENO
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
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CONFORMACIÓN AL AZAR
En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar.

HÉLICE alfa
Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice alfa. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno (Figura de abajo, líneas punteadas). Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.

pteh_alfa.gif

Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos (Figura 1.). En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier AA, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación en hélice a (Figura2). Los AA muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en hélice a es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. En caso contrario, adoptan la conformación al azar.

helice_out.gif  Fig.1

helice_pro.jpg  Fig. 2
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#62 Ge. Pe.

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Publicado el 26 marzo 2007 - 12:52

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ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (la queratina del cabello o la fibroína de la seda), En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices alfa u hojas beta) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice alfa hoja beta, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

 

interacciones.jpg

Los enlaces covalentes pueden deberse a

(1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a

(2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
(1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto,

(2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares

(3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y

(4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo


Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:

las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico

las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de labajo corresponde a la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color. La pérdida total o parcial de los niveles de estructuración superiores al primario recibe el nombre de desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible.

4domains.jpg

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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

(1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y

(2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La figura corresponde a la hemoglobina.

hemoglobin.jpg

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

hemoglobina

hb2.jpg
 

 

aspartato transcarbamilasa

atcasa.jpg

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

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#63 Ge. Pe.

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Publicado el 26 marzo 2007 - 01:51

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Hacemos un salto a las proteinas, para poner otra cosa de Quimica...
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Reacciones ajustadas


En toda reacción química es fundamental que los coeficientes de cada producto químico estén igualados en ambos miembros y por tanto la reacción estará ajustada. Daremos aquí una lista de reacciones de todo tipo ya ajustadas. Piensa que para un buen trabajo químico es una obligación dominar los productos que intervienen en la reacción, saber sus propiedades y características físicas y químicas y asegurarse de que todo está en orden.

Reacciones químicas ajustadas (Si detectas algún error en el ajuste ruego nos lo comuniques)=
http://www.telepolis.com/comunidades/qumica/

Reacciones Inorgánicas:

(CO3H)2Ca + 2NH3 --> CO3Ca + CO(NH4)2
(NH4)2CO3 --> 2NH3 + CO2 + H2O
(NO3)2Hg + 2NaOH --> Hg2O + NO3Na + H2O
(NO3)2Hg + Hg --> (NO3)2Hg2
(PO4)2Ca3 + 2SO4H2 --> 2SO4Ca + (PO4H2)2Ca
(PO4)2Ca3 + 3SiO2 +5C --> 3 SiO3Ca + 5CO + 2P
(SO4)3Al2 + 6NH4OH --> 2Al(OH)3 + 3(NH4)2SO4
10NO3H + Zn --> 4(NO3)2Zn + NO3NH4 + 3H2O
16ClH +2MnO4K -->2Cl2Mn + 2ClK + 8H2O + 5Cl2 (redox)
2(SO4)3Fe2 + 12K(SCN) --> 2K3Fe(SCN)6 + 3K2SO4
2Al(OH)3 + 6ClH --> 2ClAl3 + 6H2O
2BrK + MnO2 + 3SO4H2 --> 2SO4HK +SO4Mn +2H2O + Br2
2C + O2 --> CO
2Ca + O2 --> 2CaO
2Cl2 + 2Ca(OH)2 --> (ClO)2Ca + Cl2Ca + 2H2O [(ClO)2Ca +Cl2Ca polvos de gas 2CaClClO]
2Cl2 + Sn --> Cl4Sn
2ClH + (NO3)2Hg --> Cl2Hg2 + 2NO3H
2ClH + Cu(OH2 --> Cl2Cu + 2H2O
2ClH + Fe -->Cl2Fe + H2
2ClH +CuO --> Cl2Cu + 2H2O
2ClNa +3SO4H2 + MnO2 --> 2SO4HNa + SO4Mn +2H2O + Cl2
2ClNH4 + CaO --> Cl2Ca + 2NH3 + H2O
2ClOH --> 2ClH + O2
2CO + O2--> 2CO2
2CO2 <--> 2CO + O2
2CO3HNa --> CO3Na2 + H2O + CO2
2Cu + O2 --> Cu2O
2 + SCu2 --> 2SO2 + 6Cu
2F2HNa <--> 2FNa + F2H2
2F2 + H2O --> F2O + 2FH
2F2 +2H2O --> 4FH + O2
2FeO + 2SiO2 --> 2SiO3Fe
2H2 + O2 --> 2H2O
2H2O+ 2Na --> 2NaOH +H2
2H2S + 3O2 --> 2H2O + 2SO2
2IK + Cl2 --> 2ClK + I2
2MnO4K + 5H2O2 +3SO4H2 --> 2SO4Mn + SO4K2 +8H2O +5O2 (H2O2 reductor)
2Na + 2H2O --> 2NaOH + H2
2NaCl + CaCO3 --> Na2CO3 + CaCl2
2NaCl + H2SO4 --> 2HCl + Na2SO4
2NaOH + (CO3H)2Mg --> CO3Mg +CO3Na2 + H2O
2NH2Na + C --> 2H2 +CN2Na
2NH3 + 2Na <--> 2NH2Na +H2
2NH3 + 3CuO --> 3H2O + N2 + 3Cu
2NO + O2 --> 2NO2
2NO2 + H2O --> NO2H + NO3H
2NO2 <--> N2O4
2P2O5 + 10C --> 10CO +4P
2Pb(NO3)2 --> 2PbO + 4NO2 + O2
2PbO + PbO2 --> Pb3O4 (PbO4Pb2)
2PbO + SPb --> SO2 + 3Pb
2PNa + Cl2Ca --> P2Ca + 2ClNa
2PNa + Cl2Mg --> P2Mg + 2ClNa
2PO4H3 + 3Ca(OH2 --> (PO4)2Ca3 + 6H2O
2S2CuFe + 4O2 --> SCu2 + 2FeO + 3SO2
2SCu2 + 3O2 --> 2SO2 + 2Cu2O
2SCu2 + 5O2 --> 2CuO + 2SO4Cu
2SO2 + NO +NO2 +O2 +H2O --> 2SO4HNO
2SO2 + O2 + H2O --> SO4H2
2SO2 + O2 --> 2SO3
2SO2 +2NO3H --> 2SO4HNO [SO2(OH)(ONO)]
2SO2 +N2O3 + 2H2O --> 2SO4H2 + N2O
2SO4H2 + Hg --> SO4Hg + SO2 + 2H2O
2SO4HNO + H2O --> 2SO4H2 + NO + NO2
2SO4HNO + SO4(NH4)2 --> 2H2O + 2N2 + 3SO4H2
2SO3 +H2O2 --> S2O8H2 (a.peroxodisulfúrico (SO3H-O)2)
2SPb + 3O2 --> 2SO2 + 2PbO
2SZn + 3O2 --> 2SO2 + 2ZnO
3Ba(OH)2 + 2H3PO4 --> Ba3(PO4)2 + 6H2O
3Cl2 + 2Fe --> 2Cl3Fe
3Fe + 2CO --> Fe3C + CO2
3HCl + Al(OH)3 --> AlCl3
3I2 + 2P --> 2I3P
3NO3H + Pb --> (NO3)2Pb + NO2 + H2O
3SiO2 + (PO4)2Ca3 --> 3SiO3Ca + P2O5
4ClH +O2 <-->2Cl2 +2H2O
4H2 + 3Fe --> Fe3O4 + 4H2
4NH3 + 5O2 --> 4NO + 6H2O
4NH3+5O2 --> 4NO + 6H2O
4P + 3KOH 3H2O --> PH3 + 3PO2H2K
4S2Fe + 11O2 --> 8SO2 + 2Fe2O3
4SHg + 4CaO --> 3SCa + 4Hg
6Mg + 4P --> 2Mg3P2
6NO2 +4SO4(NH4) --> 12H2O+ 7N2 + 4SO4H2
6NO3H + 5SO4(NH4)2 --> 18H2O + 8N2 + 5SO4H2
8IH + SO4H2 --> SH2 +4I2 + 4H2O
9NO3H + 3Hg --> 3(NO3)2Hg + 2NO2 + 4H2O
Al(OH)3 + 3NaOH --> AlO3Na3 + 3H2O
Al2O3 + 2NaOH + 3H2O --> 2Na(Al(OH)4)
Al2O3 + 6HCl --> 2AlCl3 + 3H2
As2O3 +3S2O3Ba --> 3SO4Ba + S2As2
BaO2 + SO4H2 --> SO4Ba + H2O2
BrK + SO4H2 <--> SO4HK + BrH
BrNa +PO4H3 <--> PO4H2Na + BrH
C + 2H2 --> CH4
C + CO2 --> 2CO
C + H2O --> CO + O2 + H2
C + H2O --> CO2 + H2
C + O2 --> CO2
C + 4O2 +2H2 --> CO2 + 2H2O
C2Ca + 2H2O --> Ca(OH)2 + C2H2
C2Ca + N2 + O2 --> CN2Ca + CO + CO2
C2Ca + N2 --> CN2Ca + C
2C2H2 + 5O2 --> 4CO2 + 2H2O
C2O4Sn -->SnO + CO + CO2
Ca(OH)2+ 2HCl --> CaCl2 + 2H2O
Ca(OH)2 + (CO3H)2Ca --> 2CO3Ca +2H2O
Ca(OH)2 + CO3Na2 --> CO3Ca +2NaOH
CaCl2 + 2AgNO3 --> 2AgCl + Ca(NO3)2
CaCO3 + 2HCl --> CaCl2 + CO2 + H2O
CaO + 3C --> C2Ca + CO
CaO + Al2O3 +SiO2 --> 2SiO3Al + SiO3Ca
CaO + H2O <--> Ca(OH)2
CaO + H2O -->Ca(OH)2 + 2ClNH4 --> Cl2Ca + 2NH3 + 2H2O
CaO + SO2 --> SiO3Ca
CH6 + NO3H --> C6H5NO2 + H2O
Cl2 + H2 <--> 2ClH
Cl2 + H2O --> ClOH + ClH --> ClH + O (naciente)
Cl2 +2NaOH --> ClONa + ClNa + H2O
Cl2Ca +CO3Na2 --> CO3Ca +2ClNa
Cl2Hg + Hg -->Cl2Hg2 (oso-calomelanos)
Cl3P + 3H2O --> 3ClH + PO4H3
ClNa + SO4H2 <--> SO4HNa + ClH
ClNH4 + H2O --> ClH + NH4OH
CN2Ca + 3H2O --> CO3Ca + 2NH3
CN2Na + C --> 2CNNa
CO + NH3 + N2O --> CO3HNH4
CO2 + C --> 2CO
CO2 + Ca(OH)2 <--> CO3Ca + H2O
CO2 + H2O + NH3 --> CO3HNH4
CO2 + H2O <--> CO3H2
CO2 + NH3 + H2O <-->NH4HCO3
CO3Ca --> CaO + CO2
CO3Ca --> CO2 + CaO
CO3HNH4 + ClNa --> CO3HNa + ClNH4
CO3Na2 + Ca(OH)2 <--> CO3Ca + NaOH
CO3Na2 + H2O --> H2O -->2NaOH +CO3H2
CO3Zn --> ZnO + CO2
Cu + 4HNO3 --> Cu(NO3)2+2H2O+2NO2
CuO + SO3 --> SO4Cu
F2Ca + SO4H2 <--> SO4Ca + 2FH
Fe + CO2 --> FeO + CO
Fe2O3 + 3C --> 2Fe + 3CO
Fe2O3 + 3CO --> 2Fe + 3CO2
Fe2O3 + CO --> 2FeO + CO2
FeO + C --> Fe + CO
FeO + CO --> Fe + CO2
FeO + CO2 --> Fe2O3 + CO
H2SO4 + 2NaOH --> 2H2O + Na2SO4
I5P + 4H2O --> 5IH + PO4H3
I3P + 3H2O --> 3IH + PO4H3
IK + SO4H2 <--> SOHK + IH
Mg(OH)2 + 2 HNO3 --> Mg(NO3)2 + 2 H2O
MnO2 + C --> 2CO + Mn
N2O3 + SO4(NH4)2 --> 3H2O +2N2 + SO4H2
N2O5 + H2O --> 2NO3H
N2O3 + H2O --> 2NO2H
NaOH (aq) + HCl(aq) --> NaCl + H2O
NH4Cl + NaOH --> NH3 + H2O + NaCl
NNO3H + Zn --> (4NO3)2Zn + NO3NH4 + 3H2O
NO + NO2 --> N2O3
NO2- + NH4+ --> N2H2O + 2
NO2K + ClNH4 --> NO2NH4 + ClK
NO2NH4 --> N2 +2H2O
NO3H + Cu --> (NO3)2Cu + NO2 + H2O
NO3Na +SO4H2 --> SO4HNa + NO3H
O2 +Ca(OH2 --> CO3Ca + H2O
P2Ca3 + 6H2O --> 3Ca(OH)2 + 2PH3
P2O5 + 5C --> 5CO + P2
P2O3 + 3H2O --> 2PO3H3
P2O3 + H2O --> 2PO2H
P2O33 + 2H2O --> P2O5H4
P2O5 + 2H2O --> P2O7H4
P2O5 + 3H2O --> 2PO4H3
P2O5 + H2O --> 2PO3H
Pb + PbO2 + 2H2SO4 --> 2PbSO4 + 2H2O
Pb(OH)4Na2 + Cl(ClO)Ca -->2NaOH + PbO2+ Cl2Ca + H2O
PbO + C --> CO + Pb
PbO + PbO2 --> Pb2O3 (PbO3Pb)
PO42-) <--> PO43-3- + H +
PO4H(2-) + H2O <-->H3O+ +PO43-
PO4H2- + H2O <--> H3O + PO4H-
PO4H3 <--> PO4H2- + H2
PO4H3<- (H2O) ->H3O+ + PO4H2-
S(NH4)2 + SO4Zn --> SZn + SO4(NH4)2
SBa + SO4Zn --> SZn + SO4Ba
SeO2 + 2SO3(NH4)2 --> 2SO4(NH4)2 + Se
SFe + 2ClH --> SH2 + Cl2Fe
SH2 + SO4Cu --> SCu +SO4H2
SHg + O2 --> SO2 + Hg
Si + O2 --> SiO2
SiO2 + 2C --> 2CO +Si
SiO3H2 --> SiO2 +H2O
SNa2 + CO3Ca --> CO3Na2 + SCa
SnO2 + 2C --> 2CO + Sn
SnO2 + 2CO --> 2CO2 + Sn
SO2 + H2O --> SO3H2
SO3 + CaO ->SO4Ca
SO3H2 + S --> S2O3H2 (SO2 ácido)
SO4Cu + 5H2O --> SO4Cu.5H2O
SO4Cu + Fe --> SO4Fe + Cu
SO4Cu + Zn --> SO4Zn + Cu
SO4H2 + S --> S2O4H2 (a.tiosulfúrico)
SO4H2 + Zn --> SO4Zn + H2
SO4H2 <--> SO4H- + H+
SO4H- <- (H2O) -> SO42+ + H+
SO4Hg + 2ClNa --> SO4Na2 + Cl2Hg
SO4Hg + 2ClNa --> SO4Na2 + Cl2Hg
SO4HNa + ClNa --> SO4Na2 + ClH
SO4Na2 + 2C --> SNa2 + 2CO2
SO4Pb + 4C --> SPb + 4CO
SO4Pb + SPb --> 2SO2 + 2Pb SO4Zn + 2NaOH --> SO4Na2 + Zn(OH)2
SO4Zn + H2O --> SO4H2 + Zn(OH2 + H2
SO3 + H2O2 --> SO5H2 (a.persulfúrico)
SO3 +SO4H2 --> S2O7H2 (a-pirosulfúrico-oleum)
SPb + 2O2 --> SO4Pb
SPb + H2O2 <--> SO4Pb + H2O
Zn + CuSO4 --> ZnSO4 + Cu
Zn + MnO2 + 4NH4Cl --> 2H2O + MnCl2 + 4NH3
Zn(OH)2 + 2NaOH --> ZnO2Na2 + 2H2O
Zn(OH)2 + SO4H2 --> SO4Zn + 2H2O
ZnO + C --> CO + Zn


Reacciones Orgánicas:

CH[sub3-]COONa + H2O --> CH3-]COOH + NaOH
2HCHO + H2O2 + 2KOH --> 2HCOOK +2H2O + H2


Reacciones Iónicas:

2H2O + H+ <--> H+ + OH- +H3O+
H2O + H+ <--> H3O+
H2O <--> H+ + OH-
H+ + OH- --> H2O
H+ + Cl- + Na+ + OHNa+ Cl- + H2O
HCl <--> Cl- + H+
NH3 + H+ -->(NH4)+
PO4H(2-) + H2O <-->H3O+ +PO43-
PO4H2- + H2O <--> H3O + PO4H-
PO4H3<- (H2O) ->H3O+ + PO4H2-
SO4H- <- (H2O) -> SO42+ + H+
SO4H2 <--> SO4H- + H+

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Publicado el 31 marzo 2007 - 09:09

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ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre de estructura quinaria:

1.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS

2.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y OTRAS BIOMOLÉCULAS


1.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS

Las proteínas a y b-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).

microtubulo.jpg

La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.
 

Polimerización de la fibrina

fibrin.gif
 

 

Coágulo sanguíneo

blood_clot.gif


2.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y OTRAS BIOMOLÉCULAS
Las proteínas se pueden asociar:

Con azúcares
Con lípidos
Con ácidos nucleicos


a.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y AZÚCARES
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

 

peptoglycan2.jpg

 

 

Proteoglicano de tipo muy grande

 

verybigpga.gif
 

 

b.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y LÍPIDOS
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas biológicas

Lipoproteína del plasma sanguíneo

lipoprotein.gif

 

Membrana biológica

memb.jpg

c.- ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus

Ribosomas

ribosoma4.gif

 

Nucleosoma

solen1.jpg

 

Virus HIV (SIDA

 

hiv2.jpg

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Publicado el 01 abril 2007 - 07:47

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ENZIMAS

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

1.- Aspectos generales sobre los enzimas
2.- Propiedades de los enzimas


enzshow.gif


ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

El enzima y su sustrato - Unión al centro activo - Formación de productos

mecanismo1.gif mecanismo2.gif mecanismo3.gif

 

 

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

1.- pH
2.- temperatura
3.- cofactores


EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. (Para activar la animación de la Figura de abajo, pulsar la opción "Recargar" del navegador).

enzymeph.gif

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

phoptimo.gif
 

 

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

t.gif
 

 

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prostético = holoenzima

holoenzyme.gif

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#66 Ge. Pe.

Ge. Pe.

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Publicado el 02 abril 2007 - 05:30

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Seguimos....
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NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:

* nombres particulares
* nombre sistemático
* código de la comisión enzimática

NOMBRES PARTICULARES
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.


NOMBRE SISTEMÁTICO
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

*el sustrato preferente
*el tipo de reacción realizado
*terminación "asa"


Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

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CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

* Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
* Clase 2: TRANSFERASAS
* Clase 3: HIDROLASAS
* Clase 4: LIASAS
* Clase 5: ISOMERASAS
* Clase 6: LIGASAS



Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B <------------>A + BH2

Ared + Box <-----------> Aox + Bred

 

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

redox.gif

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

 

A-B + C <----------> A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de abajo:

glucosa + ATP <------> ADP + glucosa-6-fosfato

transferasa.gif

 

 

Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O <-------> AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua <------> glucosa + galactosa
 

 

Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B <-----> A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético <------> CO2 + acetona

Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A <------ >B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa

gliceraldehído-3-fosfato <------> dihidroxiacetona-fosfato

 

isomerasa2.gif


fosfoglucosa isomerasa

glucosa-6-fosfato <------ > fructosa-6-fosfato

isomerasa.gif


Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)=

A + B + XTP <--------> A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP <-------> oxaloacetato + ADP + Pi

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#67 Ge. Pe.

Ge. Pe.

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Publicado el 03 abril 2007 - 11:40

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MODO DE ACCIÓN DE LOS ENZIMAS
En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs (DG) que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs (DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.

Perfil energético de una reacción espontánea -------------------------------- Perfil energético de una reacción catalizada

ea3.jpg  ea2.jpg


La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea (Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos. Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específico (catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuadas. La actuación del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y (2) modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos Figuras inferiores:


enzsub1.gif  enzymeact.gif

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:

el modelo llave-cerradura
el modelo del ajuste inducido

MODELO LLAVE-CERRADURA
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
 

lock_key_anim.gif es.gif


MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la derecha. Pulsar la opción "Recargar" del navegador para ver la animación). Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.

indfit.gif

 

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:

- cambios en el pH
- cambios en la temperatura
- presencia de cofactores
- las concentraciones del sustrato y de los productos finales
- presencia de inhibidores
- modulación alostérica
- modificación covalente
- activación por proteolisis
- isoenzimas



EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica

(Figura de la derecha).  enzymeph.gif Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la

 

 

arginasa lo tiene a pH 10  phoptimo.gif (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

 

 

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura inferior). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
 

temp.jpg

 

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prostético= holoenzima

holoenzyme.gif


EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato..
Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido

 

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#68 Ge. Pe.

Ge. Pe.

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Publicado el 04 abril 2007 - 10:38

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EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo) (Figuras inferiores).

Inhibidor competitivo -------------------------------------------------------------------------------- Inhibidor no competitivo

 

 

i_c.gifI-NC.gif i_nc.gif

 

MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior)

  relaxed_a.gifdobleflecha.gif tense_a.gif

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del centro activo son los activadores alostéricos (Figura inferior).

Activador alostérico: favorece la unión del sustrato

an_allo_activator.gif

Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato

an_allo_inhibitor.gif

EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el Pi o el AMP. También se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo químico. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario. En las figuras inferiores se ilustra la activación de una proteína por fosforilación.

Elementos de la reacción 

 

phospa.gif

 

 

El enzima no fosforilado es inactivo

phospb.gif

 

El enzima fosforilado es activo

 

phosp.gif


ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno (Figura superior). Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que las produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

quimotripsina.gif


 

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS
Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la función que debe realizar. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:

A) el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y corazón.
B) el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
C) el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.



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#69 Ge. Pe.

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Publicado el 05 abril 2007 - 07:30

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CINÉTICA ENZIMÁTICA

Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas. Por este motivo, antes de empezar con la cinética química, se van a repasar algunos conceptos básicos de cinética química.

A continuación, se describirán los siguientes conceptos:

Cinética enzimática
Modelo cinético de Michaelis-Menten
Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
Actividad enzimática

CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.


catalisis.jpg


Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura inferior). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura inferior). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.

v02.gif



Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura inferior. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

 

v_s_2.jpg

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#70 Ge. Pe.

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Publicado el 06 abril 2007 - 12:14

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Cinetica enzimatica... cont.

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

 

 

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis

 

enzimática. En 1913, Maud Menten menten2.gif

   

 

y Leonor Michaelis michlis_2.jpg

 

 

   

desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.

Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

dosetapas.gif

 

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:

 

  • v1 = k1 [E] [S]
  • v2 = k2 [ES]
  • v3 = k3 [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que laconcentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:

 

[ET] = [E] + [ES]

 

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

 

 

 

 

 

ee.gifEste modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):

v1 = v2 + v3

Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es constante:

v = v3 = k3 [ES] = constante.

 

Como v1=v2+v3, podemos decir que:

 

k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

 

Despejando [ES], queda que: es_equation.gif , siendo kmequation.gif , en donde la

 

expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante.

Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:

 

v = v3 = k3 [ES] =

kin6.gif

 

 

Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos casos extremos:

  • A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
  • A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.

Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:

 

kin7.gif

 

 

 

sigmoid.gif

 

Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide (Figura de la derecha). En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.

 

 

 

 

 

CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura). La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.
 

l_b.jpgPara determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk (Figura de la derecha). Es una recta en la cual:

  • La pendiente es KM/Vmax
  • La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
  • La ordenada en el origen (1/[S]= 0) es 1/Vmax

De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.

 

MOTIVOS QUE HACEN DE KM UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones:

  • km.gifKM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.
  • El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustratoA menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si KM es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).
  • La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos. Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta KM, el que presente mayor KM tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor KM, salvo a concentraciones saturantes de sustrato, donde la v = Vmax.
  • Los valores de KM de muchos enzimas son próximos a los de la concentración fisiológica de sus sustratos, de forma que pequeñas variaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad de toda una ruta metabólica.

 

 

____________________________________

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).

Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).

Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo
 

 

 


_______________________________________________

 

ACIDOS NUCLEICOS
 

ASPECTOS GENERALES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Freidrich Miescher (foto) en 1869.

 

 

miescher_2.jpg

 

Este enlace te lleva a una excelente animación (la número 15) de cómo fueron descubiertos.

Hay 2 tipos de ácidos nucleicos (AN)= el ácido desoxirribonucleico (DNA) y el ácido ribonucleico (RNA), y están presentes en todas las células. Su función biológica no quedó plenamente demostrada hasta que Avery y sus colaboradores demostraron en 1944 que el DNA era la molécula portadora de la información genética.

Los AN son polímeros lineales en los que la unidad repetitiva, llamada nucleótido (Figura),
 

ntdo_2.gif

está constituída por: (1) una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa), (2) ácido fosfórico y (3) una base nitrogenada (purina o pirimidina). La unión de la pentosa con una base constituye un nucleósido (zona sombreada de la figura). La unión mediante un enlace éster entre el nucleósido y el ácido fosfórico da lugar al nucleótido.



El DNA y el RNA se diferencian porque:

el peso molecular del DNA es generalmente mayor que el del RNA
el azúcar del RNA es ribosa, y el del DNA es desoxirribosa
el RNA contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que el DNA presenta timina
la configuración espacial del DNA es la de un doble helicoide, mientras que el RNA es un polinucleótido lineal, que ocasionalmente puede presentar apareamientos intracatenarios

DNA

pentosa ------------- bases nitrogenadas --------- estructura

pentosadna.giftimina.gif dnaspin.gif

RNA

pentosarna.gifuracilo.gif    refold_rna_anim.gif


COMPONENTES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Los AN son polímeros lineales en los que la unidad repetitiva es el nucleótido.

Cada nucleótido está formado por:

una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa)
una base nitrogenada (purina o pirimidina).
ácido fosfórico


La unión de la pentosa con una base constituye un nucleósido.

La unión mediante un enlace éster entre el nucleósido y el ácido fosfórico da lugar al nucleótido.

La unión de los nucleótidos da lugar a los polinucleótidos.


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#71 Ge. Pe.

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Publicado el 07 abril 2007 - 08:23

 
COMPONENTES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

nucleotide1.gif

 

Los AN son polímeros lineales en los que la unidad repetitiva es el nucleótido.

 

Cada nucleótido está formado por:

La unión de la pentosa con una base constituye unnucleósido. La unión mediante un enlace éster entre el nucleósido y el ácido fosfórico da lugar al nucleótido. La unión de los nucleótidos da lugar a los polinucleótidos.

 

 

LAS PENTOSAS

La b-D-ribofuranosa es uno de los constituyentes del RNA, mientras que la b-D-2-desoxirribofuranosa forma parte del ácido desoxirribonucleico (DNA). La única diferencia consiste en que en la posición 2 de la pentosa, un grupo OH ha sido sustituído por un H. Esta pequeña alteración supone que la molécula del DNA sea más resistente a la hidrólisis que el RNA.

 

LAS BASES NITROGENADAS

 

Las bases púricas tienen la estructura fundamental del heterociclo purina. Las bases púricas que se encuentran en los ácidos nucleicos (tanto DNA como RNA) son la adenina y la guanina.

 

 
 
basespuricas.jpg
 
 

 

Las bases pirimidínicas derivan del anillo de pirimidina. Las bases pirimidínicas que aparecen en el RNA son uracilo y citosina, mientras que en el DNA encontramos timina y citosina (Ver tabla).

 

 

 

Basespirimidinicas.jpg

 
 
 
 

 

En ciertos casos aparecen otros tipos de bases nitrogenadas en los AN. En el RNA transferente (RNAt) se encuentran a menudo bases como la N2-dimetilguanina, la hipoxantina o el dihidroxiuracilo. En el DNA se puede encontrar 5-metilcitosina o 5-hidroximetilcitosina.

5-metilcitosina
bromouracilo
 
 
lactama.gif

Todas las bases mencionadas contienen la función lactama, que es una amida interna. Esta función se puede convertir en la función lactima (imida interna) por un fenómeno de isomería intramolecular llamado tautomería (Figura de la izquierda). En las condiciones fisiológicas, el equilibrio está casi completamente desplazado hacia la forma lactama.

 

 

Las bases nitrogenadas tienen poco interés bioquímico como sustancias libres, salvo en las vías biosintéticas y degradativas de los ácidos nucleicos. El ácido úrico es un derivado púrico que constituye el producto final de la degradación de purinas. Normalmente se elimina por la orina, pero en circunstancias patológicas puede cristalizar originando cálculos renales o la gota.

 

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#72 Ge. Pe.

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Publicado el 10 abril 2007 - 06:05

NUCLEÓSIDOS

Los nucleósidos son b-N-glicósidos de ribosa o desoxirribosa, en los que el sustituyente en posiciónb del carbono 1 de la pentosa es una base púrica o pirimidínica. Los nucleósidos que contienen ribosa se llaman ribonucleósidos y los que contienen desoxirribosa son los desoxirribonucleósidos. Por convención, la numeración de los carbonos del anillo de la pentosa incluye un apóstrofo para diferenciarlos de los átomos de los anillos de la base nitrogenada.

Ribonucleósidos
adenosina (A)
guanosina (G)
citidina ©
uridina (U)
 
 
 
 
Desoxirribonucleósidos
Desoxiadenosina (dA)
Desoxiguanosina (dG)
Desoxicitidina (dC)
Desoxitimidina (dT)
 
 
 
 
 
Los nucleósidos tienen poco interés bioquímico como sustancias libres, salvo en las vías biosintéticas y degradativas de los AN. Una excepción importante es la S-adenosilmetionina (SAM). La SAM se forma por condensación de adenosina y metionina. Es un agente metilante muy enérgico. La figura de la derecha representa la molécula de SAM sin los átomos de hidrógeno. El carbono del grupo metilo que es transferido por SAM está representado como una bola de color verde.

 

 

NUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos son ésteres fosfóricos de nucleósidos. El ortofosfato se encuentra esterificado normalmente a los hidroxilos en posición 3' y 5', aunque excepcionalmente también pueden hacerlo en 2'. Es precisamente este grupo fosfato el que confiere carácter ácido a la molécula. Los nucleótidos se representan con la letra mayúscula correspondiente al nucleósido del que derivan más la letra pminúscula, que repesenta al grupo fosfato. La letra p se antepone a la letra mayúscula de la base si el fosfato está esterificado en posición 5', y se pone detrás si el fosfato está esterificado en posición 3'. Por tanto, el símbolo pA denota la adenosina-5'-fosfato, y el símbolo Ap a la adenosina-3'-fosfato.

Ribonucleótidos
ácido adenílico
ácido guanílico
ácido citidílico
ácido uridílico
pA - AMP
pG - GMP
pC - CMP
pU - UMP
 
 
 
 
Desoxirribonucleótidos
ác. desoxiadenílico
ác. desoxiguanílico
ác. desoxicitidílico
ác. desoxitimidílico
pdA - dAMP
pdG - dGMP
pdC - dCMP
pdT - dTMP
 
 
 
 

 

 

 
A veces, los nucleótidos contienen más de un grupo fosfato, unidos entre sí mediante un enlace anhidro. En este caso, cada grupo fosfato se representa por una letra p. De esta forma, pAp representa a la 5', 3'-adenosina difosfato, ppA representa a la adenosina-5'-difosfato (ADP) y pppA a la adenosina -5'-trifosfato (ATP) (Figura de la derecha). Cuando los nucleótidos contienen más de una molécula de ácido fosfórico, como en el caso de la adenosina-5'-trifosfato (ATP, pppA), las 3 moléculas de ácido fosfóricos se distinguen mediante los prefijos a, b y g(Figura de la derecha). Para que un nucleótido se pueda incorporar a una cadena naciente de polinucleótido, éste debe estar en forma trifosfato.

 

Los nucleótidos, además de integrar las cadenas de AN también desempeñan importantes funciones biológicas en estado libre.

 

POLINUCLEÓTIDOS

polintdo.gifLos polinucleótidos son cadenas lineales de nucleótidos en los que los grupos fosfato están esterificados a los hidroxilos 5' y 3' de dos nucleótidos consecutivos (Figura de la derecha). Como consecuencia, cada polinucleótido contiene únicamente un OH libre en el grupo fosfato en posición 5' (extremo 5' fosfato) y un OH libre en posición 3' (extremo 3'). Por convención, la secuencia de los polinucleótidos se representa en el sentido 5' ® 3'. Los dos polinucleótidos presentes en los seres vivos son el ácido ribonucleico (RNA) y el ácido desoxirribonucleico (DNA).

 

sintesis_dna.gifEn la síntesis de DNA o RNA, el nucleótido que se va a añadir a la cadena de polinucleótido (siempre en forma trifosfato) se une por su OH en posición 5' al grupo OH en posición 3' del último nucleótido de la cadena de polinucleótido mediante un enlace fosfodiéster, liberando un grupo pirofosfato (Figura de la izquierda).

 

 

 

 

polintdo.gif

 

sintesis_dna.gif


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#73 Ge. Pe.

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Publicado el 11 abril 2007 - 12:39

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Entren aqui, se entretendran un rato, aunque no hagan el paso practico. Despues seguimos con la pagina del Profesor J.M. González
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Traducción hecha en la Universidad National de Formosa, Argentina

El Proyecto Biologico > Biología Celular > Puntas de Raíz de Cebolla

 

Puntas de Raíz de Cebolla online

Determinación del tiempo usado, en las diferentes fases del ciclo celular


 

cells.gif

 

 

onion_animation.gif

 




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#74 Ge. Pe.

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Publicado el 15 abril 2007 - 01:43

RNA

refold_rna_anim.gif

 

 

Es el AN más abundante en la célula, y puede purificarse fácilmente. Una célula típica contiene 10 veces más RNA que DNA. El azúcar presente en el RNA es laribosa. Esto indica que en la posición 2' del anillo del azúcar hay un grupo hidroxilo (OH) libre. Por este motivo, el RNA es químicamente inestable, de forma que en una disolución acuosa se hidroliza fácilmente. En el RNA la base que se aparea con la A es U, a diferencia del DNA, en el cual la A se aparea con T. En la mayor parte de los casos es un polímero monocatenario, pero en ciertos casos puede presentar zonas en su secuencia con apareamientos intracatenarios (Figura animada de la derecha). Según las modernas teorías sobre el origen de la vida, parece bastante probable que el RNA fuese el primer biopolímero que apareció en la corteza terrestre durante el transcurso de la evolución.

Se distinguen varios tipos de RNA en función, sobre todo, de sus pesos moleculares:

RNA heterogéneo nuclear (RNAhn) RNA pequeño nuclear (RNAsn) RNA transferente (RNAt) RNA ribosómico (RNAr) RNA mensajero (RNAm) RNA vírico (RNAv)
 


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#75 Ge. Pe.

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Publicado el 16 abril 2007 - 01:40

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RNA HETEROGÉNEO NUCLEAR (RNAhn)

Es un RNA de alto peso molecular, también conocido como transcrito primario del RNA, ya que es el RNA recién sintetizado por la RNA polimerasa en el proceso de transcripción. En la Figura animada inferior el molde de DNA aparece de color azul, la RNA-polimerasa de color celeste, y el transcrito primario de RNA de color amarillo. transcr.gif


En células procariotas, el transcrito primario actúa directamente como molde para la síntesis de proteínas. En el núcleo de las células eucariotas actúa como precursor de los demás tipos de RNA que se encuentran en el citoplasma. La fragmentación del RNAhn para formar otros tipos de RNA constituye la maduración o procesamiento del RNA (figura inferior).

 

rnas.jpg


RNA PEQUEÑO NUCLEAR (RNAsn)

El RNA pequeño nuclear (RNAsn) está presente en el núcleo, y es de pequeño tamaño. Está implicado en los procesos de maduración del RNAhn. En este proceso, el RNAsn se asocia a proteínas formando las ribonucleoproteínas pequeñas nucleares (RNPsn) que se encargan de eliminar los intrones (aquellos fragmentos del transcrito primario de RNA que no aparecen en el molde de RNAm).
 

euk_splice.gif

Cuando las RNPsn se unen al precursor del RNAm para eliminar los intrones se forma un complejo RNA-proteína de gran tamaño, visible al microscopio electrónico, y que recibe el nombre de espliciosoma (spliceosome). En las figuras inferiores podemos apreciar una animación del proceso de maduración, así como una micrografía electrónica de un espliciosoma. Para comenzar la animación, pulsar la opción "Recargar" del navegador.

Animación del procesamiento del RNAhn

euk_splice_an.gif

 

Espliciosoma

spliciosoma.gif


RNA TRANSFERENTE (RNAt)

Las moléculas de RNA transferente (RNAt) tienen entre 75 y 90 nucleótidos, y su peso molecular es de unos 25000 dalton. Se conocen unos 60 RNAt distintos, y se encuentran en todas las células. Intervienen en la síntesis de proteínas, ya que van unidos a un aminoácido. Pueden presentar nucleótidos poco usuales (ácido pseudouridílico, ácido inosílico) e incluso bases características del DNA como la timina. Su estructura secundaria presenta un plegamiento complejo en donde alternan zonas apareadas y zonas no apareadas, y en donde se pueden distinguir zonas críticas, como la zona de unión a aminoácidos y la zona que reconoce los codones del RNAm (Figura inferior).

trna3.gif

 

 

 

RNA RIBOSÓMICO (RNAr)

El RNA ribosómico (RNAr) está presente en los ribosomas, orgánulos intracelulares implicados en la síntesis de proteínas (Figura inferior). Se conocen 3 ó 4 tipos distintos de RNAr. Su estructura secundaria y terciaria presenta un plegamiento complejo que le permite asociarse tanto a las proteínas integrantes de los ribosomas como a otros RNAr y participar en el proceso de síntesis proteica.

ribosoma4.gif


En la Figura  se representa el RNAr de 16S y la molécula de la Figura inferior corresponde a un RNAr de 5S.(No se puede mostrar)

16srrna.gif



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#76 Ge. Pe.

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Publicado el 17 abril 2007 - 06:12

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RNA MENSAJERO (RNAm)

El RNA mensajero (RNAm) se sintetiza sobre un molde de DNA y sirve de pauta para la síntesis de proteínas (traducción). Su peso molecular es alto y contiene únicamente los nucléotidos A, U, G y C. Además de contener codificada la secuencia de una proteína, contiene señales para la iniciación (codón AUG, que codifica al aminoácido metionina) y terminación de la síntesis (codones UAA, UAG o UGA). La animación de la figura inferior ilustra el proceso de la traducción. Para activarla, hay que pulsar la opción "Recargar" del navegador.

trans1.gif

En eucariotas, el RNAm maduro presenta unas características especiales, ya que además de los codones de iniciación (AUG) y de terminación (UAG) presenta en su extremo 5' una estructura compleja llamada "capucha" (cap), y en su extremo 3' una cadena de poliA de longitud variable. Estas modificaciones tienen por objeto aumentar la vida media de estas moléculas en el citoplasma.

Modificaciones en los extremos de un RNAm eucariota

 

processing.gif

La presencia de la cola de poliA en el extremo 3' de una molécula de ARNm facilita enormemente su purificación en una cromatografía en columna de afinidad, ya que forma híbridos con residuos de poliU unidos a una resina empaquetada en el interior de la columna.
 

affinity_rna.gif

 


RNA VÍRICO (RNAv)

El RNA vírico (RNAv) es el que consituye el patrimonio genético de ciertos virus como el bacteriófago MS2, el virus del mosaico del tabaco, el poliovirus, el virus de la rabia, el virus de la gripe o el virus del SIDA. Los virus cuyo patrimonio genético es una molécula de RNA se llaman retrovirus, y su hallazgo supuso replantearse el dogma central de la biología:
 

central_new_dogma.gif

En la tabla inferior se representan algunos retrovirus. En la animación de la infección de una célula huésped se representa el RNA como filamentos de color amarillo.

Virus de la gripe

flu_vir2.jpg


 

Virus del SIDA

 

hiv2.gif

 

Célula infectada con el virus del SIDA

hiv3.gif


Infección de la célula huésped

hiv_infect.gif  bindvirus.gif


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#77 Ge. Pe.

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Publicado el 18 abril 2007 - 12:12

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EL RNA COMO PRIMER BIOPOLÍMERO

Es muy probable que el RNA fuese el primer biopolímero. En un ambiente similar al que debió existir en la Tierra primitiva pudieron formarse espontáneamente cadenas cortas de RNA (Figura de la izquierda, en la que no aparecen los dobles enlaces), pero no de DNA o proteínas. Además, se conocen casos en los que las moléculas de RNA se cortan y empalman por sitios específicos, en ausencia de proteínas. Estas moléculas de RNA reciben el nombre de ribozimas (Figura de la derecha). Las ribozimas presentan actividad catalítica en ausencia de proteínas y participan en el corte y enpalme de moléculas precursoras de RNA que darán lugar al ARNr. La Figura inferior muestra de forma esquemática el ciclo catalítico de una ribozima.

Ciclo catalítico de una ribozima:

 

CicloRibosoma.png

 

Estos primitivos mecanismos de maduración del RNA contribuyeron probablemente a que se consiguiera con éxito la primera síntesis de proteína dirigida por una cadena de polinucleótidos (un gen).

En una etapa posterior, a partir del RNA se formaría el DNA, que llegaría a convertirse en un depósito más seguro de la información genética, ya que es químicamente más estable.

En las figuras de la tabla inferior se representa de forma esquemática cómo pudo haberse formado el primer ser vivo según esta hipótesis.

 

Sintesisrna.png

 
 

 

 

Este enlace te lleva a una excelente animación (la número 26) en la que se explica por qué pudo ser el RNA la primera molécula genética.

 

Enlace

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#78 Ge. Pe.

Ge. Pe.

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Publicado el 19 abril 2007 - 05:41

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DNA


Al estudiar el DNA vamos a considerar los siguientes aspectos:

* ESTRUCTURA DEL DNA
* FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTRUCTURA DEL DNA
* EL DNA COMO MATERIAL GENÉTICO
* PROPIEDADES BIOLÓGICAS DEL DNA




LA ESTRUCTURA DEL DNA

En los años 20, el bioquímico Phoebus Levene

levene.jpg

(Foto arriba) determinó que el DNA estaba formado por 4 tipos distintos de nucleótidos. Cada nucleótido estaba formado por desoxirribosa, fosfato y una base nitrogenada (A, C, T o G). En 1949, el bioquímico Erwin Chargaff (Foto abajo)

chargaff.jpg

 

analizó el contenido molar de las bases de DNA procedente de diversos organismos y descubrió que en todos los casos [A]=[T] y que [G]=[C], o lo que es lo mismo, [A+G]=[T+C] ([purinas]=[pirimidinas]). Esta es la llamada ley de Chargaff.

A primeros de los años 50 Maurice Wilkins y Rosalind Franklin realizaron los primeros estudios físicos con el DNA mediante la técnica de difracción de rayos X y observaron que (1) la molécula de DNA es una cadena extendida con una estructura altamente ordenada (2) la molécula de DNA es helicoidal y tiene 20 Å de diámetro (3) la hélice del DNA está compuesta por dos hebras helicoidales y (4) las bases de los nucleótidos están apiladas con los planos separados por una distancia de 3,4 Å.

Maurice Wilkins

 

wilkins.jpg

Rosalind Franklin

franklin.jpg

 

Patrón de difracción de rayos X del DNA

51.gif

Watson y Crick

waycr.jpg

Construyendo el modelo

watcrick.jpg

Modelo finalizado

dna_eje.jpg


En este modelo estructural del DNA:

* las dos hebras están enrolladas una alrededor de la otra formando una doble hebra helicoidal

* las dos cadenas de polinucleótidos se mantienen equidistantes, al tiempo que se enrollan en torno a un eje imaginario.

* El esqueleto azúcar-fosfato (formado por una secuencia alternante de desoxirribosa y fosfato, unidos por enlaces fosfodiéster 5'-3') sigue una trayectoria helicoidal en la parte exterior de la molécula.

* Las bases se dirigen desde cada cadena al eje central imaginario. Las bases de una hebra están enfrentadas con las de la otra, formando los llamados pares de bases (PB). Las bases interaccionan entre sí mediante puentes de hidrógeno. Las dos bases que forman un PB están en el mismo plano y dicho plano es perpendicular al eje de la hélice.

Los pares de bases están formados siempre por una purina y una pirimidina, de forma que ambas cadenas están siempre equidistantes, a unos 11 Å una de la otra. Los PB adoptan una disposición helicoidal en el núcleo central de la molécula, ya que presentan una rotación de 36º con respecto al par adyacente, de forma que hay 10 PB por cada vuelta de la hélice. La A se empareja siempre con la T mediante dos puentes de hidrógeno, mientras que la C se empareja siempre con la G por medio de 3 puentes de hidrógeno.

El apareamiento de bases es una de las características más importantes de la estructura del DNA porque significa que las secuencias de bases de ambas hebras son complementarias (Figura inferior). Este hecho tiene implicaciones muy profundas con respecto al mecanismo de replicación del DNA, porque de esta forma la réplica de cada una de las hebras obtiene la secuencia de bases de la hebra complementaria.
 

compl_antip.gif

En cada extremo de una doble hélice lineal de DNA, el extremo 3'-OH de una de las hebras es adyacente al extremo 5'-P (fosfato) de la otra. En otras palabras, las dos hebras son antiparalelas (Figura superior), es decir, tienen una orientación diferente. Por convención, la secuencia de bases de una hebra sencilla se escribe con el extremo 5'-P a la izquierda.

La doble hélice es dextrógira. Esto quiere decir que si alguien mira al eje de la hélice hacia abajo, en cualquier dirección, cada una de las hebras sigue una trayectoria en el sentido de las agujas del reloj al alejarse del observador. La hélice presenta dos tipos de surcos helicoidales externos, unos son anchos y profundos (surcos mayores) y otros son estrechos y poco profundos (surcos menores). Los dos tipos de surcos son lo suficientemente amplios como para permitir que las moléculas proteicas entren en contacto con las bases (Figura inferior).

grooves.jpg

 

abz.gif

 

 

 

La relación A=T y C=G siempre se cumple, pero no hay regla que rija las concentraciones totales de G+C y de A+T. Existe una enorme variación en esta relación para los diferentes tipos de bacterias. Normalmente la composición de bases de una molécula de DNA de un organismo se expresa como su contenido en G+C. En organismos superiores, este valor está próximo a 0,5, pero en los organismos inferiores (bacterias) este valor varía mucho de un género a otro. Así, en el género Clostridium es de 0,27; en Sarcina es de 0,76 y en Escherichia es de 0,5.

 

 

 

 

Esta estructura descrita por Watson y Crick es la que adopta el DNA en condiciones de humedad elevada (92% de humedad relativa) y corresponde al B-DNA. Sin embargo, el DNA puede adoptar otras estructuras:

  • A-DNA: Es la estructura que adopta cuando está menos hidratado (65-75% de humedad relativa). En este caso, el diámetro de la molécula es mayor y los pares de bases están más juntos y ya no son perpendiculares al eje de la molécula, sino que adoptan un ángulo de unos 20º.
  • Z-DNA: Es una estructura que se encuentra cuando alternan purinas y pirimidinas en la secuencia. En este caso, el diámetro de la molécula es menor y las cadenas principales de la molécula discurren en "zig-zag" (de ahí su nombre) con una trayectoria levógira.

 

DnaBiomol.png

 

En procariotas, así como en las mitocondrias y cloroplastos, el DNA se presenta en forma circular, en la que la doble hélice se cierra por sus extremos. Este DNA circular puede presentar diversos grados de superenrrollamiento (Figura de la derecha).

 

supercoil.gif

 

En virus, el DNA puede presentarse como una doble hélice cerrada, como una doble hélice abierta o simplemente como una única hebra lineal.

 

 

Pincha aquí para tener una perspectiva del empaquetamiento del DNA en el núcleo celular.

 

 

 

ENLACES

Anatomía del ADN (Animación de John Kyrk) nod.gif

Estructura del cromosoma (Animación de John Kyrk) nod.gif

 

 

 

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#79 Ge. Pe.

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Publicado el 19 abril 2007 - 06:21

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DNA

FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTRUCTURA DEL DNA

La estructura helicoidal del DNA se mantiene gracias a interacciones no covalentes. Por un lado, el apilamiento entre las bases adyacentes de una misma hebra favorece interacciones hidrofóbicas entre éstas, y por otro lado, cada base está unida a su pareja mediante puentes de hidrógeno. La energía libre de las interacciones no covalentes que mantienen la estructura helicoidal del DNA no es muy superior a la energía de los movimientos térmicos a temperatura ambiente, por lo que es posible desestabilizar la estructura tridimensional del DNA mediante un simple aumento de la temperatura.

Cuando se calienta un DNA de doble hebra (forma nativa) se rompen las fuerzas de unión entre las dos hebras y acaban por separarse. Por tanto, el DNA desnaturalizado es de una sola hebra. La transición entre el estado nativo y el desnaturalizado se conoce como desnaturalización. En determinadas condiciones, una disolución de DNA monocatenario (desnaturalizado), puede volver a formar el DNA nativo (de doble hebra). Este proceso recibe el nombre de renaturalización del DNA. Cuando el DNA renaturalizado se forma a partir de moléculas de DNA de distinto origen, o entre una molécula de DNA y otra de RNA, la renaturalización se conoce como hibridación.




DESNATURALIZACIÓN DEL DNA

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Cuando se rompen las fuerzas de unión entre las dos hebras del DNA, éstas acaban por separarse. Por tanto, el DNA desnaturalizado es de una sola hebra. La transición entre el estado nativo y el desnaturalizado se conoce como desnaturalización.

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La forma más corriente de desnaturalizar el DNA es por calentamiento. Otro agente desnaturalizante es el pH elevado porque cambia la carga de algunos grupos que forman parte de los puentes de hidrógeno. En agua destilada (con una fuerza iónica muy reducida) se produce la separación de las hebras. Este fenomeno se debe a que en agua muy pura, la fuerte repulsión entre las cargas negativas de los grupos fosfato no es contrarrestada por los correspondientes contraiones (Na+, Mg+2).

La gráfica que representa la medida de A260 en función de la temperatura se llama curva de fusión del DNA (Figura inferior). Esta curva presenta las siguientes características:

Temperatura de fusión del DNA ™

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Dependencia de Tm con el contenido en G+C del DNA

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1.- La A260 permanece constante hasta temperaturas bien por encima de las fisiológicas. En este intervalo, la molécula está en forma de doble hebra.

2.- El aumento de A260 tiene lugar en un estrecho rango de temperaturas (6-8 ºC). La A260 empieza a aumentar cuando comienzan a romperse las uniones entre las bases en varios segmentos de la molécula. El número de PB que se rompen aumenta con la temperatura, y con ella la A260. Al final del tramo ascendente, las dos hebras se mantienen juntas por unos cuantos PB.

3.- La A260 máxima es aproximadamente un 37% mayor que el valor inicial, y corresponde al estado en que las dos hebras están completamente separadas.

Un parámetro muy útil para caracterizar la evolución de la fusión es la temperatura a la que el aumento de la A260 ha llegado a la mitad de su camino. Esta temperatura se llama temperatura de fusión ™. Se ha comprobado que la Tm aumenta con el contenido de G+C (Figura inferior). Como el par de bases G-C está unido por tres puentes de hidrógeno (a diferencia del par A-T que sólo presenta 2) se requiere una temperatura más alta para desnaturalizarlo.

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Los reactivos que incrementan la solubilidad de las bases (como el etanol) disminuyen la Tm, ya que reducen la interacción hidrofóbica que las mantiene unidas (Figura inferior)

De esto se deduce que tanto los puentes de hidrógeno como las interacciones hidrofóbicas cooperan para formar una estructura estable. Si se reduce o elimina cualquiera de estas interacciones, la estabilidad disminuye y la Tm es menor
 

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RENATURALIZACIÓN DEL DNA

Una disolución de DNA desnaturalizado puede ser tratada de forma que recupere su configuración nativa. El proceso se llama renaturalización, y se obtiene un DNA renaturalizado. Para que tenga lugar la renaturalización deben cumplirse dos requisitos:

* La concentración salina debe ser alta ([NaCl] entre 0,15 y 0,5 M) para eliminar la repulsión entre los grupos fosfato de las dos hebras.

* La temperatura deber ser lo suficientemente elevada como para romper los puentes de hidrógeno intracatenarios producidos al azar en el DNA monocatenario, y lo suficientemente baja como para estabilizar los apareamientos correctos entre las bases de hebras distintas. La temperatura óptima de renaturalización es de unos 20 a 25 ºC por debajo de la Tm.

La renaturalización es un fenómeno de unión al azar, y por tanto la molécula de DNA renaturalizada no contiene las hebras originales. Si mezclamos un DNA marcado con el isótopo 15N con otro que contenga el isótopo normal 14N y los desnaturalizamos, durante la renaturalización se forman 3 tipos de moléculas de doble hebra: un 25% con 14N en las dos hebras, un 25% con 15N en las dos hebras y un 50% con una hebra 14N y otra 15N.

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HIBRIDACIÓN DEL DNA

Cuando el DNA renaturalizado se forma a partir de moléculas de DNA de distinto origen la renaturalización se conoce como hibridación. Una característica importante de la hibridación es que no sólo se puede producir entre dos DNA distintos, sino también entre DNA y RNA (Figura inferior), siempre que sus secuencias de nucleótido sean complementarias.
 

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EL DNA COMO MATERIAL GENÉTICO

Hasta mediados de los años 40 había fuertes controversias sobre la naturaleza química del material hereditario. Si alguna biomolécula podía ser candidata a ser el material genético, éstas eran las proteínas con su estructura tan compleja y variada. Moléculas tan simples y repetitivas como los ácidos nucleicos no eran, a priori, candidatos idóneos como portadores del material genético. Esta controversia fué resuelta en la década de los 40 mediante dos brillantes experimentos:

 

 

EL EXPERIMENTO DE AVERY, McLEOD Y McCARTY

 

En 1928, Frederick Griffith describió el llamado fenómeno de transformación por neumococos. Se distinguen dos tipos de neumococos:

  • Los neumococos de tipo R (rugoso) forman colonias de aspecto rugoso sobre un medio sólido, y son poco virulentos.
  • Los neumococos de tipo S (liso) forman colonias aspecto liso y brillante sobre un medio sólido. Se caracterizan por poseer una cápsula de polisacáridos en la superficie celular que las protege del sistema inmunitario del huésped y provocan infecciones que matan al animal en 3 ó 4 días.

 

 

Neumococos.png

 

Griffith concluyó que un "FACTOR DE TRANSFORMACIÓN" había sido transferido desde los neumococos S muertos a los neumococos R vivos. Este factor de transformación convirtió a los neumococos R en neumococos S con la cápsula de polisacáridos que les hace letales.

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Griffith concluyó que un "FACTOR DE TRANSFORMACIÓN" había sido transferido desde los neumococos S muertos a los neumococos R vivos. Este factor de transformación convirtió a los neumococos R en neumococos S con la cápsula de polisacáridos que les hace letales.

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En 1944, Oswald Avery, Colin McLeod y Maclyn McCarty trataron de identificar el factor de transformación (FT), que debía encontrarse en los neumococos S muertos por el calor.

 

Hersey.png

 

Para ello:

  • Trataron los pneumococos S muertos por calentamiento con detergente para obtener un lisado celular (un extracto libre de células que contenía el FT). Este lisado contiene (entre otras cosas) el polisacárido de la superficie celular, las proteínas, el ARN y el ADN de los neumococos S.
  • Sometieron al lisado a diversos tratamientos enzimáticos
  • Inyectaron en ratones los neumococos de tipo R vivos junto con una fracción del lisado modificada enzimáticamente

 

 

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Esta serie de experimentos demostró que la naturaleza química del factor de transformación (la información genética capaz de convertir neumococos R en nuemococos S) era un DNA y no una proteína como se sospechaba en aquella época.

Este enlace lleva a una extraordinaria animación sobre el experimento de Avery, McLeod y McCarty.

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EL EXPERIMENTO DE HERSHEY Y CHASE

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Para poder entender el experimento de Hershey y Chase (Figura), que demostraba que eran las moléculas de DNA y no las proteínas las portadoras de la información genética, es necesario comprender el mecanismo de replicación de los bacteriófagos.

 

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#80 Ge. Pe.

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Publicado el 20 abril 2007 - 12:08

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BACTERIÓFAGOS

Los bacteriófagos (o fagos) son virus que atacan a las bacterias. Los fagos de la serie T-par (T2, T4 y T6) atacan a la enterobacteria Escherichi coli. Estos fagos constan de una cabeza proteica que guarda una molécula de DNA, una cola y una serie de filamentos (Figura inferior). Cuando estos virus encuentran una bacteria susceptible, se fijan a un receptor específico de la superficie celular y le inyectan el contenido de la cabeza (el DNA), tal y como se observa en la fotografía inferior. En el interior de la bacteria, este DNA crea varios cientos de copias de sí mismo y de las proteínas que lo componen, aprovechando la maquinaria biosintética de la célula. Una vez completada la síntesis, las moléculas de DNA y de proteína se ensamblan para formar nuevas copias del virus. Una vez terminado el proceso, la bacteria de destruye (lisis) y los nuevos virus son liberados al medio donde pueden iniciar nuevos ciclos de infeción (ciclo lítico).

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Infección de la célula huésped

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Reproducción y lisis bacteriana

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Ciclo lítico completo de un bacteriófago

 

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EL EXPERIMENTO DE HERSHEY Y CHASE

Como los virus de la progenie heredan los caracteres fenotípicos del virus primitivo, Alfred Hershey y Martha Chase diseñaron un sistema para averiguar si la herencia era comunicada por el DNA o por las proteínas. Utilizaron técnicas de marcaje radioactivo para construir dos tipos de fagos distintos. Una población de fagos creció en un medio que contenía 35S. El 35S marca a las proteínas que contienen residuos de Cys o Met y por lo tanto, esta población contiene proteínas radioactivas y DNA no radioactivo, ya que el DNA no contiene S. La segunda población de virus creció en un medio que contenía 32P. El 32P marca los ácidos nucleicos, pero no a las proteínas, de forma que esta población contiene DNA radioactivo y proteínas no radioactivas. Ambos tipos de virus fueron utilizados por separado para infectar a células de E. coli susceptibles.
 

 

HerseyChase1.png

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